酶竞争性抑制的特点有什么作用

竞争性抑制作用是抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用. 下面是本站小编给大家整理的酶竞争性抑制的特点，希望能帮到大家!

a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物;

b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;

c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;

d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制.

非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低

特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;

b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;

c.动力学参数

底物为参与生化反应的物质，可为化学元素、分子或化合物，经酶作用可形成产物。一个生化反应的底物往往同时也是另一个化学反应的产物。

有些酶在遇到化学结构与底物相似的分子时，这些分子与底物竞争结合酶的活性中心，就会表现出酶的活性降低(抑制)。

凡是可以酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。

酶(enzyme)由生物体内细胞产生的一种生物催化剂。由蛋白质组成(少数为RNA)。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。

细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。如哺乳动物的细胞就含有几千种酶。它们或是溶解于细胞液中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上。这些酶统称胞内酶;另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的'能力叫酶活力(或称酶活性)。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。

没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持。例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁，被组织吸收和利用。在胃里有胃蛋白酶，在肠里有胰脏分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是动物能量的来源，其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。


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