导语：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构，下面是相关的考试内容，我们一起看看吧。
一、酶的催化作用
1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的.酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶。
2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶 酶蛋白：决定酶反应特异性
辅酶：结合不牢固
辅助因子 辅基：结合牢固，由多种金属离子
3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
4、酶的高效催化是通过降低反应的活化能实现的。
二、辅酶的种类(第一节 P26 ，表 1-03 )
口诀：1脚踢，2皇父，单波段，酶1P NAD，酶2P 多个P，辅酶A、泛酸来， VB6醛来到。
三、酶促反应动力学
1、米氏方程 V= Vmax[S]
Km+[S]
Km为反应速度一半时的[S]，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8
温 度：37—40℃
合适的底物
四、抑制剂对酶促反应的抑制作用
1、竞争性抑制：见书30页
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
(1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原
(2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原
(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原
(4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的
3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。LDH分5种
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